Deux groupes de chercheurs britanniques et allemands viennent de rendre possible pour la première fois de l’histoire, la détermination de la position de chaque atome constituant les protéines. Ils l’ont fait en améliorant la méthode de la cryo-microspcopie électronique (cryo-EM) dont ils ont affiné le niveau de résolution.
« C’est tout simplement incroyable. Pour voir à ce niveau de détail, c’est tout simplement magique » a affirmé Melanie Ohi, experte en cryo-EM à l’université des Michigan. Cette avancée notable permettra de connaître désormais le mode de fonctionnement des machines cellulaires complexes, ce qui accroîtra significativement les connaissances scientifiques en biologie.
Jusqu’ici, pour cartographier les structures de protéines, les scientifiques avaient recours à la cristallographie à rayons X et au cryo-EM. Utilisée depuis 1950, la cristallographie à rayons X consiste à bombarder les protéines cristallisées avec des rayons X et à déterminer leur composition et leurs formes probables en s’appuyant sur les ricochets de ces rayons. Bien qu’améliorée au fil des années, cette procédure ne fonctionne pas bien lorsque les protéines atteignent une certaine taille, qu’elles évoluent dans des complexes tels que le ribosome ou ne peuvent pas être cristallisées, ce qui est le cas de nombreuses protéines présentes dans les membranes cellulaires.
Les chercheurs qui utilisent le cryo-EM envoient des électrons sur des copies congelées des protéines et s’appuient sur des détecteurs de déviation d’électron et sur un logiciel sophistiqué pour déterminer la composition et la forme des protéines, sans pour autant distinguer les atomes. En réduisant la résolution du dispositif à 1,25 angströms, les deux équipes de chercheurs rendent désormais possible, la détermination de la position des différents atomes. Pour le moment, la technique n’est applicable que sur les protéines très rigides. Ses concepteurs s’attellent à la rendre utilisable sur les complexes protéiques moins rigides et de grande taille.
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